2024年10月，中国科学院大学杭州高等研究院药学院与中国科学院上海药物研究所化学生物学国家重点实验室、南京中医药大学中药学院的He Huang老师研究团队在《iScience》上发表了论文，标题为：“SIRT3在哺乳动物细胞中对赖氨酸苯甲酰化的调节存在差异”。这项研究揭示了一种新型的蛋白质翻译后修饰（PTM）——赖氨酸苯甲酰化（Kbz）。

在最初的工作中，研究团队识别了SIRT2作为哺乳动物细胞中的一种脱苯甲酰酶，然而，近期的研究结果则提出了对其专一性的质疑。这也引发了对其他潜在脱苯甲酰酶的探索。在这项最新研究中，团队确认了SIRT3作为新的脱苯甲酰酶，通过定量分析，他们在哺乳动物细胞中识别了1,075个Kbz位点，其中44个经过SIRT3特异性介导，66个则受SIRT2的影响。

令人瞩目的是，SIRT3和SIRT2调节的Kbz底物并不相同，这表明它们可能参与不同的细胞过程。功能性研究显示，SIRT3能够调节苯甲酰化的蛋白肽酰脯氨酸顺-反异构酶F（PPIF），K73bz和K197bz的修饰显著降低了其与肿瘤抑制因子p53的相互作用。此外，K978bz的苯甲酰化对ATP-柠檬酸裂解酶（ACLY）的酶活性产生了明显的抑制作用。

这项研究不仅鉴定了SIRT3的脱苯甲酰酶活性及其Kbz底物，还加深了我们对Kbz在生物学功能方面的理解。值得一提的是，293T和HepG2细胞的体外培养采用了Ausbian特级胎牛血清，为相关生物医学研究提供了更为可靠的实验基础。在新兴的生物医疗领域中，*尊龙凯时*致力于引领这一前沿，推动相关研究的持续发展与创新。